Avances en el estudio de la arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa de Trypanosoma cruzi

Autores
Miranda, Mariana Reneé
Año de publicación
2009
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis doctoral
Estado
versión publicada
Colaborador/a o director/a de tesis
Pereira, Claudio Alejandro
Descripción
La arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa son fosfotransferasas que participan en la homeostasis energética intracelular. Se postula que ambas enzimas, junto con otras fosfotransferasas, participan en redes enzimáticas de fosfotransferencia comunicando los sitios de generación y consumo de ATP. En este trabajo se profundiza en la caracterización de la arginina quinasa y se aborda el estudio de las nucleósido difosfato quinasas de Trypanosoma cruzi, el parásito causante del Mal de Chagas. Se determinó la existencia de una única isoforma de arginina quinasa con un patrón de localización citosólica inusual como así también su participación en respuestas generalizadas a estrés. Se encontraron cuatro posibles genes de nucleósido difosfato quinasas en el genoma del parásito, de los cuales dos fueron validados. La isoforma canónica, localizó en la vacuola contráctil y podría estar involucrada en osmorregulación. Otra de las variantes, con dominio N-terminal DM10, localizó en el flagelo y en el citoesqueleto y podría proveer el GTP necesario para la polimerización de los microtúbulos. A su vez el dominio DM10 fue suficiente para dirigir a GFP hacia esas estructuras. Por primera vez, en este trabajo, las nucleósido difosfato quinasas son asociadas a tales posibles funciones. La presencia de muchas fosfotransferasas ubicadas en diferentes organelas y estructuras hace que Trypanosoma cruzi pueda ser tomado como organismo modelo para el estudio de las redes enzimáticas de fosfotransferencia, lo cual permitirá no sólo esclarecer los fenómenos que acontecen en torno a la distribución eficiente de la energía sino también establecer potenciales blancos para combatir al parásito y a la enfermedad.
Arginine kinase and nucleoside diphosphate kinase are phosphotransferases participating in cellular energetic homeostasis. It was postulated that these enzymes, in addition to others, are components of a phosphotransference network that communicate ATP consuming and generating sites. In this work we continue studying the previously characterized arginine kinase and initiate the characterization of nucleoside diphosphate kinase from Trypanosoma cruzi, the causative agent of Chagas' Disease. Here it was shown a unique arginine kinase isoform with an unusual intracellular cytosolic location and its participation in global stress responses have been suggested. Four putative nucleoside diphosphate kinases genes were found in the parasite genome, two of them were validated as bona fide ones. The canonic isoform was localized in the contractile vacuole and suggesting a possible role in ormoregulation. The other isoform, containing an N-terminal DM10 domain, localized in the flagellum and cytoskeleton of the parasite and it could be providing GTP for microtubule assembly. In addition, the DM10 domain was sufficient to targeted GFP to these structures. This is the first report where nucleoside diphosphate kinases are associated to those possible functions. Such a number of phosphotransferases, distributed in different organelles and structures, makes Trypanosoma cruzi a good model for studying phosphotransference networks which will allow us not only to understand the intracellular efficient energy supply but also to establish potential targets for delivering drugs against the parasite.
Fil: Miranda, Mariana Reneé. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.
Materia
TRYPANOSOMA CRUZI
ARGININA QUINASA
NUCLEOSIDO DIFOSFATO QUINASA
FOSFOTRANSFERENCIA
MAL DE CHAGAS
DOMINIO DM10
TRYPANOSOMA CRUZI
ARGININE KINASE
NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
PHOSPHOTRANSFERENCE
CHAGAS' DISEASE
DM10 DOMAIN
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar
Repositorio
Biblioteca Digital (UBA-FCEN)
Institución
Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
OAI Identificador
tesis:tesis_n4491_Miranda
Acceder
id BDUBAFCEN_4b4270c78e169075c0d45917803c627e
oai_identifier_str tesis:tesis_n4491_Miranda
network_acronym_str BDUBAFCEN
repository_id_str 1896
network_name_str Biblioteca Digital (UBA-FCEN)
spelling Avances en el estudio de la arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa de Trypanosoma cruziAdvances in the study of Trypanosoma cruzi arginine kinase and nucleoside diphosphate kinaseMiranda, Mariana ReneéTRYPANOSOMA CRUZIARGININA QUINASANUCLEOSIDO DIFOSFATO QUINASAFOSFOTRANSFERENCIAMAL DE CHAGASDOMINIO DM10TRYPANOSOMA CRUZIARGININE KINASENUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASEPHOSPHOTRANSFERENCECHAGAS' DISEASEDM10 DOMAINLa arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa son fosfotransferasas que participan en la homeostasis energética intracelular. Se postula que ambas enzimas, junto con otras fosfotransferasas, participan en redes enzimáticas de fosfotransferencia comunicando los sitios de generación y consumo de ATP. En este trabajo se profundiza en la caracterización de la arginina quinasa y se aborda el estudio de las nucleósido difosfato quinasas de Trypanosoma cruzi, el parásito causante del Mal de Chagas. Se determinó la existencia de una única isoforma de arginina quinasa con un patrón de localización citosólica inusual como así también su participación en respuestas generalizadas a estrés. Se encontraron cuatro posibles genes de nucleósido difosfato quinasas en el genoma del parásito, de los cuales dos fueron validados. La isoforma canónica, localizó en la vacuola contráctil y podría estar involucrada en osmorregulación. Otra de las variantes, con dominio N-terminal DM10, localizó en el flagelo y en el citoesqueleto y podría proveer el GTP necesario para la polimerización de los microtúbulos. A su vez el dominio DM10 fue suficiente para dirigir a GFP hacia esas estructuras. Por primera vez, en este trabajo, las nucleósido difosfato quinasas son asociadas a tales posibles funciones. La presencia de muchas fosfotransferasas ubicadas en diferentes organelas y estructuras hace que Trypanosoma cruzi pueda ser tomado como organismo modelo para el estudio de las redes enzimáticas de fosfotransferencia, lo cual permitirá no sólo esclarecer los fenómenos que acontecen en torno a la distribución eficiente de la energía sino también establecer potenciales blancos para combatir al parásito y a la enfermedad.Arginine kinase and nucleoside diphosphate kinase are phosphotransferases participating in cellular energetic homeostasis. It was postulated that these enzymes, in addition to others, are components of a phosphotransference network that communicate ATP consuming and generating sites. In this work we continue studying the previously characterized arginine kinase and initiate the characterization of nucleoside diphosphate kinase from Trypanosoma cruzi, the causative agent of Chagas' Disease. Here it was shown a unique arginine kinase isoform with an unusual intracellular cytosolic location and its participation in global stress responses have been suggested. Four putative nucleoside diphosphate kinases genes were found in the parasite genome, two of them were validated as bona fide ones. The canonic isoform was localized in the contractile vacuole and suggesting a possible role in ormoregulation. The other isoform, containing an N-terminal DM10 domain, localized in the flagellum and cytoskeleton of the parasite and it could be providing GTP for microtubule assembly. In addition, the DM10 domain was sufficient to targeted GFP to these structures. This is the first report where nucleoside diphosphate kinases are associated to those possible functions. Such a number of phosphotransferases, distributed in different organelles and structures, makes Trypanosoma cruzi a good model for studying phosphotransference networks which will allow us not only to understand the intracellular efficient energy supply but also to establish potential targets for delivering drugs against the parasite.Fil: Miranda, Mariana Reneé. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y NaturalesPereira, Claudio Alejandro2009info:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:ar-repo/semantics/tesisDoctoralapplication/pdfhttps://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n4491_Mirandaspainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/arreponame:Biblioteca Digital (UBA-FCEN)instname:Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturalesinstacron:UBA-FCEN2026-10-01T10:15:36Ztesis:tesis_n4491_MirandaInstitucionalhttps://digital.bl.fcen.uba.ar/Universidad públicaNo correspondehttps://digital.bl.fcen.uba.ar/cgi-bin/oaiserver.cgiana@bl.fcen.uba.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:18962026-10-01 10:15:40.113Biblioteca Digital (UBA-FCEN) - Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturalesfalse
dc.title.none.fl_str_mv Avances en el estudio de la arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa de Trypanosoma cruzi
Advances in the study of Trypanosoma cruzi arginine kinase and nucleoside diphosphate kinase
title Avances en el estudio de la arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa de Trypanosoma cruzi
spellingShingle Avances en el estudio de la arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa de Trypanosoma cruzi
Miranda, Mariana Reneé
TRYPANOSOMA CRUZI
ARGININA QUINASA
NUCLEOSIDO DIFOSFATO QUINASA
FOSFOTRANSFERENCIA
MAL DE CHAGAS
DOMINIO DM10
TRYPANOSOMA CRUZI
ARGININE KINASE
NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
PHOSPHOTRANSFERENCE
CHAGAS' DISEASE
DM10 DOMAIN
title_short Avances en el estudio de la arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa de Trypanosoma cruzi
title_full Avances en el estudio de la arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa de Trypanosoma cruzi
title_fullStr Avances en el estudio de la arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa de Trypanosoma cruzi
title_full_unstemmed Avances en el estudio de la arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa de Trypanosoma cruzi
title_sort Avances en el estudio de la arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa de Trypanosoma cruzi
dc.creator.none.fl_str_mv Miranda, Mariana Reneé
author Miranda, Mariana Reneé
author_facet Miranda, Mariana Reneé
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Pereira, Claudio Alejandro
dc.subject.none.fl_str_mv TRYPANOSOMA CRUZI
ARGININA QUINASA
NUCLEOSIDO DIFOSFATO QUINASA
FOSFOTRANSFERENCIA
MAL DE CHAGAS
DOMINIO DM10
TRYPANOSOMA CRUZI
ARGININE KINASE
NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
PHOSPHOTRANSFERENCE
CHAGAS' DISEASE
DM10 DOMAIN
topic TRYPANOSOMA CRUZI
ARGININA QUINASA
NUCLEOSIDO DIFOSFATO QUINASA
FOSFOTRANSFERENCIA
MAL DE CHAGAS
DOMINIO DM10
TRYPANOSOMA CRUZI
ARGININE KINASE
NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
PHOSPHOTRANSFERENCE
CHAGAS' DISEASE
DM10 DOMAIN
dc.description.none.fl_txt_mv La arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa son fosfotransferasas que participan en la homeostasis energética intracelular. Se postula que ambas enzimas, junto con otras fosfotransferasas, participan en redes enzimáticas de fosfotransferencia comunicando los sitios de generación y consumo de ATP. En este trabajo se profundiza en la caracterización de la arginina quinasa y se aborda el estudio de las nucleósido difosfato quinasas de Trypanosoma cruzi, el parásito causante del Mal de Chagas. Se determinó la existencia de una única isoforma de arginina quinasa con un patrón de localización citosólica inusual como así también su participación en respuestas generalizadas a estrés. Se encontraron cuatro posibles genes de nucleósido difosfato quinasas en el genoma del parásito, de los cuales dos fueron validados. La isoforma canónica, localizó en la vacuola contráctil y podría estar involucrada en osmorregulación. Otra de las variantes, con dominio N-terminal DM10, localizó en el flagelo y en el citoesqueleto y podría proveer el GTP necesario para la polimerización de los microtúbulos. A su vez el dominio DM10 fue suficiente para dirigir a GFP hacia esas estructuras. Por primera vez, en este trabajo, las nucleósido difosfato quinasas son asociadas a tales posibles funciones. La presencia de muchas fosfotransferasas ubicadas en diferentes organelas y estructuras hace que Trypanosoma cruzi pueda ser tomado como organismo modelo para el estudio de las redes enzimáticas de fosfotransferencia, lo cual permitirá no sólo esclarecer los fenómenos que acontecen en torno a la distribución eficiente de la energía sino también establecer potenciales blancos para combatir al parásito y a la enfermedad.
Arginine kinase and nucleoside diphosphate kinase are phosphotransferases participating in cellular energetic homeostasis. It was postulated that these enzymes, in addition to others, are components of a phosphotransference network that communicate ATP consuming and generating sites. In this work we continue studying the previously characterized arginine kinase and initiate the characterization of nucleoside diphosphate kinase from Trypanosoma cruzi, the causative agent of Chagas' Disease. Here it was shown a unique arginine kinase isoform with an unusual intracellular cytosolic location and its participation in global stress responses have been suggested. Four putative nucleoside diphosphate kinases genes were found in the parasite genome, two of them were validated as bona fide ones. The canonic isoform was localized in the contractile vacuole and suggesting a possible role in ormoregulation. The other isoform, containing an N-terminal DM10 domain, localized in the flagellum and cytoskeleton of the parasite and it could be providing GTP for microtubule assembly. In addition, the DM10 domain was sufficient to targeted GFP to these structures. This is the first report where nucleoside diphosphate kinases are associated to those possible functions. Such a number of phosphotransferases, distributed in different organelles and structures, makes Trypanosoma cruzi a good model for studying phosphotransference networks which will allow us not only to understand the intracellular efficient energy supply but also to establish potential targets for delivering drugs against the parasite.
Fil: Miranda, Mariana Reneé. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.
description La arginina quinasa y la nucleósido difosfato quinasa son fosfotransferasas que participan en la homeostasis energética intracelular. Se postula que ambas enzimas, junto con otras fosfotransferasas, participan en redes enzimáticas de fosfotransferencia comunicando los sitios de generación y consumo de ATP. En este trabajo se profundiza en la caracterización de la arginina quinasa y se aborda el estudio de las nucleósido difosfato quinasas de Trypanosoma cruzi, el parásito causante del Mal de Chagas. Se determinó la existencia de una única isoforma de arginina quinasa con un patrón de localización citosólica inusual como así también su participación en respuestas generalizadas a estrés. Se encontraron cuatro posibles genes de nucleósido difosfato quinasas en el genoma del parásito, de los cuales dos fueron validados. La isoforma canónica, localizó en la vacuola contráctil y podría estar involucrada en osmorregulación. Otra de las variantes, con dominio N-terminal DM10, localizó en el flagelo y en el citoesqueleto y podría proveer el GTP necesario para la polimerización de los microtúbulos. A su vez el dominio DM10 fue suficiente para dirigir a GFP hacia esas estructuras. Por primera vez, en este trabajo, las nucleósido difosfato quinasas son asociadas a tales posibles funciones. La presencia de muchas fosfotransferasas ubicadas en diferentes organelas y estructuras hace que Trypanosoma cruzi pueda ser tomado como organismo modelo para el estudio de las redes enzimáticas de fosfotransferencia, lo cual permitirá no sólo esclarecer los fenómenos que acontecen en torno a la distribución eficiente de la energía sino también establecer potenciales blancos para combatir al parásito y a la enfermedad.
publishDate 2009
dc.date.none.fl_str_mv 2009
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_db06
info:ar-repo/semantics/tesisDoctoral
format doctoralThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n4491_Miranda
url https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n4491_Miranda
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
publisher.none.fl_str_mv Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Biblioteca Digital (UBA-FCEN)
instname:Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
instacron:UBA-FCEN
reponame_str Biblioteca Digital (UBA-FCEN)
collection Biblioteca Digital (UBA-FCEN)
instname_str Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
instacron_str UBA-FCEN
institution UBA-FCEN
repository.name.fl_str_mv Biblioteca Digital (UBA-FCEN) - Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
repository.mail.fl_str_mv ana@bl.fcen.uba.ar
_version_ 1877857470601232384
score 12.854657

Publicaciones similares