Mecanismo de acción de las enzimas ramificantes involucradas en la síntesis de glucógeno y almidón

Autores
Lerner, Lorena Raquel
Año de publicación
1995
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis de grado
Estado
versión publicada
Colaborador/a o director/a de tesis
Krisman de Fischman, Clara Rebeca
Descripción
Con el fin de estudiar el mecanismo de acción de la enzima ramificante [(a1,4)glucano: (a1,4) glucano a1,6-glucosiltransferasa] en función del tiempo, se han purificado parcialmente las enzimas ramificantes a partir de hígado de rata, tubérculo de papa y dos fracciones diferentes de maíz variedad dulce (Sugary). Con cada una de ellas se sintetizaron los glucopolisacáridos (a1,4-1,6) correspondientes a partir de Glc-1-P y fosforilasa de músculo de conejo, esta última en concentraciones subóptimas Esta síntesis "in vitro" ha sido realizada a distintos tiempos y los polisacáridos resultantes fueron purificados y analizados en función de su estructura. Los resultados obtenidos mediante este análisis, indican que cada una de estas enzimas ramificantes sintetiza en todo momento, aun en tiempos muy cortos, un solo tipo de glucopolisacarido (a1,4-a1,6), con características únicas y propias, las cuales permanecen constantes en el tiempo (A max.; % de uniones a1,6), independientemente del origen (tanto animal como vegetal) de dicha enzima. Esto demuestra claramente que el mecanismo de acción de las enzimas ramificantes es específico y conservado en el tiempo. En otras palabras, las enzimas ramificantes mantienen sus patrones intrínsecos de actividad, es decir, la densidad promedio de las ramificaciones presentes en el glucopolisacárido (a1,4-a1,6) que ellas mismas sintetizan, independientemente del tiempo en que se realiza dicha síntesis
Fil: Lerner, Lorena Raquel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar
Repositorio
Biblioteca Digital (UBA-FCEN)
Institución
Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
OAI Identificador
seminario:seminario_nBIO000271_Lerner
Acceder
id BDUBAFCEN_a9bed75dbcef6881c6a2445a74d34c11
oai_identifier_str seminario:seminario_nBIO000271_Lerner
network_acronym_str BDUBAFCEN
repository_id_str 1896
network_name_str Biblioteca Digital (UBA-FCEN)
spelling Mecanismo de acción de las enzimas ramificantes involucradas en la síntesis de glucógeno y almidónLerner, Lorena RaquelCon el fin de estudiar el mecanismo de acción de la enzima ramificante [(a1,4)glucano: (a1,4) glucano a1,6-glucosiltransferasa] en función del tiempo, se han purificado parcialmente las enzimas ramificantes a partir de hígado de rata, tubérculo de papa y dos fracciones diferentes de maíz variedad dulce (Sugary). Con cada una de ellas se sintetizaron los glucopolisacáridos (a1,4-1,6) correspondientes a partir de Glc-1-P y fosforilasa de músculo de conejo, esta última en concentraciones subóptimas Esta síntesis "in vitro" ha sido realizada a distintos tiempos y los polisacáridos resultantes fueron purificados y analizados en función de su estructura. Los resultados obtenidos mediante este análisis, indican que cada una de estas enzimas ramificantes sintetiza en todo momento, aun en tiempos muy cortos, un solo tipo de glucopolisacarido (a1,4-a1,6), con características únicas y propias, las cuales permanecen constantes en el tiempo (A max.; % de uniones a1,6), independientemente del origen (tanto animal como vegetal) de dicha enzima. Esto demuestra claramente que el mecanismo de acción de las enzimas ramificantes es específico y conservado en el tiempo. En otras palabras, las enzimas ramificantes mantienen sus patrones intrínsecos de actividad, es decir, la densidad promedio de las ramificaciones presentes en el glucopolisacárido (a1,4-a1,6) que ellas mismas sintetizan, independientemente del tiempo en que se realiza dicha síntesisFil: Lerner, Lorena Raquel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y NaturalesKrisman de Fischman, Clara Rebeca1995info:eu-repo/semantics/bachelorThesisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1finfo:ar-repo/semantics/tesisDeGradoapplication/pdfhttps://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000271_Lernerspainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/arreponame:Biblioteca Digital (UBA-FCEN)instname:Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturalesinstacron:UBA-FCEN2026-10-01T10:20:12Zseminario:seminario_nBIO000271_LernerInstitucionalhttps://digital.bl.fcen.uba.ar/Universidad públicaNo correspondehttps://digital.bl.fcen.uba.ar/cgi-bin/oaiserver.cgiana@bl.fcen.uba.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:18962026-10-01 10:20:15.495Biblioteca Digital (UBA-FCEN) - Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturalesfalse
dc.title.none.fl_str_mv Mecanismo de acción de las enzimas ramificantes involucradas en la síntesis de glucógeno y almidón
title Mecanismo de acción de las enzimas ramificantes involucradas en la síntesis de glucógeno y almidón
spellingShingle Mecanismo de acción de las enzimas ramificantes involucradas en la síntesis de glucógeno y almidón
Lerner, Lorena Raquel
title_short Mecanismo de acción de las enzimas ramificantes involucradas en la síntesis de glucógeno y almidón
title_full Mecanismo de acción de las enzimas ramificantes involucradas en la síntesis de glucógeno y almidón
title_fullStr Mecanismo de acción de las enzimas ramificantes involucradas en la síntesis de glucógeno y almidón
title_full_unstemmed Mecanismo de acción de las enzimas ramificantes involucradas en la síntesis de glucógeno y almidón
title_sort Mecanismo de acción de las enzimas ramificantes involucradas en la síntesis de glucógeno y almidón
dc.creator.none.fl_str_mv Lerner, Lorena Raquel
author Lerner, Lorena Raquel
author_facet Lerner, Lorena Raquel
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Krisman de Fischman, Clara Rebeca
dc.description.none.fl_txt_mv Con el fin de estudiar el mecanismo de acción de la enzima ramificante [(a1,4)glucano: (a1,4) glucano a1,6-glucosiltransferasa] en función del tiempo, se han purificado parcialmente las enzimas ramificantes a partir de hígado de rata, tubérculo de papa y dos fracciones diferentes de maíz variedad dulce (Sugary). Con cada una de ellas se sintetizaron los glucopolisacáridos (a1,4-1,6) correspondientes a partir de Glc-1-P y fosforilasa de músculo de conejo, esta última en concentraciones subóptimas Esta síntesis "in vitro" ha sido realizada a distintos tiempos y los polisacáridos resultantes fueron purificados y analizados en función de su estructura. Los resultados obtenidos mediante este análisis, indican que cada una de estas enzimas ramificantes sintetiza en todo momento, aun en tiempos muy cortos, un solo tipo de glucopolisacarido (a1,4-a1,6), con características únicas y propias, las cuales permanecen constantes en el tiempo (A max.; % de uniones a1,6), independientemente del origen (tanto animal como vegetal) de dicha enzima. Esto demuestra claramente que el mecanismo de acción de las enzimas ramificantes es específico y conservado en el tiempo. En otras palabras, las enzimas ramificantes mantienen sus patrones intrínsecos de actividad, es decir, la densidad promedio de las ramificaciones presentes en el glucopolisacárido (a1,4-a1,6) que ellas mismas sintetizan, independientemente del tiempo en que se realiza dicha síntesis
Fil: Lerner, Lorena Raquel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.
description Con el fin de estudiar el mecanismo de acción de la enzima ramificante [(a1,4)glucano: (a1,4) glucano a1,6-glucosiltransferasa] en función del tiempo, se han purificado parcialmente las enzimas ramificantes a partir de hígado de rata, tubérculo de papa y dos fracciones diferentes de maíz variedad dulce (Sugary). Con cada una de ellas se sintetizaron los glucopolisacáridos (a1,4-1,6) correspondientes a partir de Glc-1-P y fosforilasa de músculo de conejo, esta última en concentraciones subóptimas Esta síntesis "in vitro" ha sido realizada a distintos tiempos y los polisacáridos resultantes fueron purificados y analizados en función de su estructura. Los resultados obtenidos mediante este análisis, indican que cada una de estas enzimas ramificantes sintetiza en todo momento, aun en tiempos muy cortos, un solo tipo de glucopolisacarido (a1,4-a1,6), con características únicas y propias, las cuales permanecen constantes en el tiempo (A max.; % de uniones a1,6), independientemente del origen (tanto animal como vegetal) de dicha enzima. Esto demuestra claramente que el mecanismo de acción de las enzimas ramificantes es específico y conservado en el tiempo. En otras palabras, las enzimas ramificantes mantienen sus patrones intrínsecos de actividad, es decir, la densidad promedio de las ramificaciones presentes en el glucopolisacárido (a1,4-a1,6) que ellas mismas sintetizan, independientemente del tiempo en que se realiza dicha síntesis
publishDate 1995
dc.date.none.fl_str_mv 1995
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/bachelorThesis
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
info:ar-repo/semantics/tesisDeGrado
format bachelorThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000271_Lerner
url https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000271_Lerner
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
publisher.none.fl_str_mv Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Biblioteca Digital (UBA-FCEN)
instname:Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
instacron:UBA-FCEN
reponame_str Biblioteca Digital (UBA-FCEN)
collection Biblioteca Digital (UBA-FCEN)
instname_str Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
instacron_str UBA-FCEN
institution UBA-FCEN
repository.name.fl_str_mv Biblioteca Digital (UBA-FCEN) - Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
repository.mail.fl_str_mv ana@bl.fcen.uba.ar
_version_ 1877857588317519872
score 12.854657

Publicaciones similares