Toxicidad aguda comparativa de insecticidas anticolinesterásicos

Autores
Tejedor, José María; Saffi, Daira; Paredes, Maria Gimena; Bianco, Karina; Vojnov, Alan Daniel; Martini, Claudia Noemí; Kristoff, Gisela
Año de publicación
2025
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Los insecticidas organofosforados y carbamatos actúan inhibiendo la acetilcolinesterasa tanto en los insectos como en organismos “no blanco”, sin embargo, en trabajos previos reportamos que el organofosforado metilazinfos no causa inhibición de la actividad enzimática en el caracol de agua dulce Biomphalaria straminea. El objetivo de este trabajo consistió en evaluar efectos agudos de otros insecticidas anticolinesterásicos: clorpirifos y carbaril en esta especie. Se realizaron bioensayos de 48 horas utilizando 3 concentraciones de cada insecticida, durante los cuales se registraron la supervivencia y las alteraciones del comportamiento. Al finalizar el bioensayo se realizaron los homogenatos del tejido blando total y en los sobrenadantes (N = 8 por tratamiento) se determinó la actividad de colinesterasas, glutatión S-transferasa y carboxilesterasas. El carbaril no causó efectos en los biomarcadores evaluados. Por el contrario, el clorpirifos causó un comportamiento de huida, inhibió la actividad de colinesterasas y carboxilesterasas y aumentó la actividad de glutatión S- transferasa dependiendo de la concentración. Las carboxilesterasas estarían cumpliendo un rol protector siendo un blanco alternativo de unión del insecticida. Sin embargo, a la concentración más alta (1 mg/L) la inhibición marcada de su actividad, sin un aumento de la actividad de glutatión S-transferasa indican una menor capacidad detoxificante, lo cual coincide con la disminución de la supervivencia de los caracoles expuestos a esta concentración. El clorpirifos resultó más tóxico que el carbaril en B. straminea.
Organophosphate and carbamate insecticides act by inhibiting acetylcholinesterase in both insects and non-target organisms. However, in a previous work we reported that the organophosphate methyl-azinphos does not cause inhibition of its enzymatic activity in the freshwater snail Biomphalaria straminea. The aim of this work was to evaluate the acute effects of other anticholinesterase insecticides: chlorpyrifos and carbaryl in this species. 48 hours bioassays were performed using 3 concentrations of each insecticide and survival and behavioral alterations were recorded. At the end of the bioassays, total soft tissues were homogenized and the activity of cholinesterase, glutathione S-transferase and carboxylesterases were determined in the supernatants (N = 8 per treatment). Carbaryl did not cause any effect on the evaluated biomarkers. In contrast, chlorpyrifos caused behavior alterations, inhibition of cholinesterase and carboxylesterases activities, and an increase in glutathione S-transferase activity depending of the concentration. Carboxylesterases would be playing a protective role as an alternative target for insecticide binding. However, at the highest concentration (1 mg/L) the marked inhibition of their activity, without an increase in glutathione S-transferase, indicates a lower detoxifying capacity, which coincides with the decrease of the survival in the organisms exposed to this concentration. Chlorpyrifos resulted more toxic than carbaryl in B. straminea.
Fil: Tejedor, José María. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Fil: Saffi, Daira. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Universidad Argentina de la Empresa; Argentina
Fil: Paredes, Maria Gimena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Fil: Bianco, Karina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Fil: Vojnov, Alan Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Fil: Martini, Claudia Noemí. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Fil: Kristoff, Gisela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Materia
CARBAMATOS
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Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
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Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
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Se realizaron bioensayos de 48 horas utilizando 3 concentraciones de cada insecticida, durante los cuales se registraron la supervivencia y las alteraciones del comportamiento. Al finalizar el bioensayo se realizaron los homogenatos del tejido blando total y en los sobrenadantes (N = 8 por tratamiento) se determinó la actividad de colinesterasas, glutatión S-transferasa y carboxilesterasas. El carbaril no causó efectos en los biomarcadores evaluados. Por el contrario, el clorpirifos causó un comportamiento de huida, inhibió la actividad de colinesterasas y carboxilesterasas y aumentó la actividad de glutatión S- transferasa dependiendo de la concentración. Las carboxilesterasas estarían cumpliendo un rol protector siendo un blanco alternativo de unión del insecticida. 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Organophosphate and carbamate insecticides act by inhibiting acetylcholinesterase in both insects and non-target organisms. However, in a previous work we reported that the organophosphate methyl-azinphos does not cause inhibition of its enzymatic activity in the freshwater snail Biomphalaria straminea. The aim of this work was to evaluate the acute effects of other anticholinesterase insecticides: chlorpyrifos and carbaryl in this species. 48 hours bioassays were performed using 3 concentrations of each insecticide and survival and behavioral alterations were recorded. At the end of the bioassays, total soft tissues were homogenized and the activity of cholinesterase, glutathione S-transferase and carboxylesterases were determined in the supernatants (N = 8 per treatment). Carbaryl did not cause any effect on the evaluated biomarkers. In contrast, chlorpyrifos caused behavior alterations, inhibition of cholinesterase and carboxylesterases activities, and an increase in glutathione S-transferase activity depending of the concentration. Carboxylesterases would be playing a protective role as an alternative target for insecticide binding. However, at the highest concentration (1 mg/L) the marked inhibition of their activity, without an increase in glutathione S-transferase, indicates a lower detoxifying capacity, which coincides with the decrease of the survival in the organisms exposed to this concentration. Chlorpyrifos resulted more toxic than carbaryl in B. straminea.
Fil: Tejedor, José María. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
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Fil: Vojnov, Alan Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
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