Activated alpha 2-macroglobulin and aggregated LDL regulate differential LRP1 activation and receptor accumulation at early endosomes

Autores
Campos Londero, Agustin; Chiabrando, Gustavo Alberto
Año de publicación
2022
Idioma
inglés
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Fil: Campos Londero, Agustin. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Quimicas; Argentina.
Fil: Campos Londero, Agustin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra (INIMEC); Argentina.
Fil: Campos Londero, Agustin. Instituto Universitario de Ciencias Biomédicas de Córdoba (IUCBC). Centro de Investigación en Medicina Traslacional Dr. Severo Amuchástegui (CIMETSA); Argentina.
Fil: Chiabrando, Gustavo Alberto. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica; Argentina.
Fil: Chiabrando, Gustavo Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina.
La proteína 1 relacionada con el receptor de lipoproteínas de baja densidad (LDL-1) (LRP1) es un receptor endocítico y de señalización expresado en varios tipos celulares. Este receptor se une a más de 40 ligandos diferentes, incluyendo el complejo alfa 2-macroglobulina-proteinasa (a2M activada o a2M*) y la lipoproteína de baja densidad agregada (agLDL). Previamente, demostramos que a2M* induce el reciclaje endocítico de LRP1 a la membrana plasmática, mientras que agLDL dirige este receptor a compartimentos de degradación. Estos datos sugieren que LRP1 sigue diferentes rutas intracelulares dependiendo del ligando con el que interactúa. Aquí evaluamos el efecto de a2M* y agLDL sobre la expresión de LRP1, la endocitosis y la activación de la señalización intracelular en células HeLa. Mediante Western blot encontramos que a2M* induce un aumento significativo en la expresión de la proteína LRP1 a partir de las 8 h de estimulación, mientras que agLDL no produce ningún cambio después de 24 h de estimulación. Ambos ligandos no modificaron la expresión de la proteína sortilina, una proteína de clasificación fundamental para el tráfico de LRP1. Mediante microscopía confocal, demostramos que a2M* y agLDL promueven la endocitosis de LRP1 con una acumulación significativa en endosomas tempranos EEA1+ (EEA1+-EE) tras 30 minutos de incubación continua. Mediante análisis de imágenes, establecimos que a2M* produce vesículas EEA+-EE con valores de superficie aumentados en comparación con las células estimuladas y no estimuladas con agLDL. Finalmente, a2M*, pero no agLDL, activa la vía Akt. Estos datos sugieren que los ligandos producen diferentes procesos de fusión de membrana en los endosomas tempranos durante la endocitosis de LRP1 y regulan la activación del receptor, lo que podría explicar, en parte, las funciones no redundantes de los ligandos a2M* y agLDL.
https://saib.org.ar/archivos/abstracts.pdf
Fil: Campos Londero, Agustin. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Quimicas; Argentina.
Fil: Campos Londero, Agustin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra (INIMEC); Argentina.
Fil: Campos Londero, Agustin. Instituto Universitario de Ciencias Biomédicas de Córdoba (IUCBC). Centro de Investigación en Medicina Traslacional Dr. Severo Amuchástegui (CIMETSA); Argentina.
Fil: Chiabrando, Gustavo Alberto. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica; Argentina.
Fil: Chiabrando, Gustavo Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina.
Biología Celular, Microbiología
Materia
Endocitosis
Lipoproteínas
Receptor alfa-2-Macroglobulina
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Repositorio
Repositorio Digital Universitario (UNC)
Institución
Universidad Nacional de Córdoba
OAI Identificador
oai:rdu.unc.edu.ar:11086/561510
Acceder
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Fil: Campos Londero, Agustin. Instituto Universitario de Ciencias Biomédicas de Córdoba (IUCBC). Centro de Investigación en Medicina Traslacional Dr. Severo Amuchástegui (CIMETSA); Argentina.
Fil: Chiabrando, Gustavo Alberto. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica; Argentina.
Fil: Chiabrando, Gustavo Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina.
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