Obtención de aislados proteicos de Caupí por ultrasonido de alta intensidad

Autores: Calgaro, Carlos Fernando
Año de publicación: 2025
Idioma: español castellano
Tipo de recurso: documento de conferencia
Estado: versión publicada
Descripción: Fil: Calgaro, Carlos Fernando. Universidad Nacional del Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino.
Fil: Calgaro, Carlos Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina.
Fil: Chaves, Maria Guadalupe. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.
Fil: Acevedo, Belén Andrea. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina.
Fil: Peyrano, Felicitas. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.
El interés en fuentes proteicas alternativas se ha incrementado debido a cambios en los hábitos alimentarios, la preocupación por el bienestar animal y el ambiente. En este contexto, los aislados proteicos de legumbres como el caupí (Vigna unguiculata) se posicionan como una alternativa interesante debido a su buen perfil nutricional. La solubilización alcalina, comúnmente empleada para la extracción de proteínas vegetales, puede comprometer la sostenibilidad ambiental debido al uso de grandes volúmenes de soluciones alcalinas. Por esta razón, se propone su combinación con ultrasonido de alta intensidad (US), una tecnología verde que podría mejorar la eficiencia de extracción y modificar la estructura proteica. El objetivo de este trabajo fue evaluar el impacto de la extracción asistida por ultrasonido a pH levemente alcalino (7,5) sobre los rendimientos de extracción, las propiedades estructurales y la estabilidad térmica de los aislados proteicos de caupí (APC). Se obtuvieron APC a pH 6,4 (pH nativo de la harina de caupí) y pH 7,5, con y sin asistencia de US (400 W, 20 kHz, pulsos de 2 s, T < 30°C). Se determinó el contenido de proteínas (microKjeldahl), el perfil electroforético (SDS-PAGE), la longitud de onda máxima de emisión (lambda máx), la hidrofobicidad superficial (Ho) y la estabilidad térmica por calorimetría diferencial de barrido. Los rendimientos de extracción (en peso y de proteínas) aumentaron significativamente a pH 7,5, especialmente en combinación con US. No obstante, a pH 6,4 la asistencia con US redujo el contenido proteico, lo que sugiere además la extracción de otros compuestos. A pH 7,5 los perfiles electroforéticos presentaron agregados solubles en el gel concentrador, mayor intensidad de las bandas de 56, 49, 33, 30 y 23 kDa y la aparición de una banda de 38 kDa. En condiciones reductoras, con la aplicación de US, los perfiles electroforéticos presentaron mayor intensidad de la banda de 27 kDa, mostrando una composición polipeptídica similar, lo que indica que US no alteró significativamente la estructura primaria de las proteínas. Respecto a la estructura terciaria, se observó una tendencia de corrimiento de la lambda máx hacia el rojo con el aumento de pH, lo que sugiere mayor exposición de residuos de triptófano (Trp) a medios polares. En cambio, la aplicación de US a pH 7,5 redujo significativamente la lambda máx, evidenciando la exposición de Trp a un entorno más hidrofóbico. La Ho aumentó con el tratamiento combinado, lo que indica una mayor exposición de regiones hidrofóbicas. En cuanto a la estabilidad térmica, la variación de entalpía fue mayor a pH 6,4, lo cual está asociada a una mayor integridad estructural. La aplicación de US a este pH disminuyó significativamente el valor de este parámetro, evidenciando una estructura más desnaturalizada. Los resultados confirman que el US a pH levemente alcalino mejora la eficiencia de extracción de proteínas de caupí y además promueve modificaciones que podrían beneficiar su funcionalidad en diversas aplicaciones alimentarias.
Materia: Rendimientos de extracción
Propiedades estructurales
Propiedades térmicas
Nivel de accesibilidad: acceso abierto
Condiciones de uso: http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
Repositorio
Institución: Universidad Nacional del Nordeste
OAI Identificador: oai:repositorio.unne.edu.ar:123456789/60393

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El objetivo de este trabajo fue evaluar el impacto de la extracción asistida por ultrasonido a pH levemente alcalino (7,5) sobre los rendimientos de extracción, las propiedades estructurales y la estabilidad térmica de los aislados proteicos de caupí (APC). Se obtuvieron APC a pH 6,4 (pH nativo de la harina de caupí) y pH 7,5, con y sin asistencia de US (400 W, 20 kHz, pulsos de 2 s, T < 30°C). Se determinó el contenido de proteínas (microKjeldahl), el perfil electroforético (SDS-PAGE), la longitud de onda máxima de emisión (lambda máx), la hidrofobicidad superficial (Ho) y la estabilidad térmica por calorimetría diferencial de barrido. Los rendimientos de extracción (en peso y de proteínas) aumentaron significativamente a pH 7,5, especialmente en combinación con US. No obstante, a pH 6,4 la asistencia con US redujo el contenido proteico, lo que sugiere además la extracción de otros compuestos. A pH 7,5 los perfiles electroforéticos presentaron agregados solubles en el gel concentrador, mayor intensidad de las bandas de 56, 49, 33, 30 y 23 kDa y la aparición de una banda de 38 kDa. En condiciones reductoras, con la aplicación de US, los perfiles electroforéticos presentaron mayor intensidad de la banda de 27 kDa, mostrando una composición polipeptídica similar, lo que indica que US no alteró significativamente la estructura primaria de las proteínas. Respecto a la estructura terciaria, se observó una tendencia de corrimiento de la lambda máx hacia el rojo con el aumento de pH, lo que sugiere mayor exposición de residuos de triptófano (Trp) a medios polares. En cambio, la aplicación de US a pH 7,5 redujo significativamente la lambda máx, evidenciando la exposición de Trp a un entorno más hidrofóbico. La Ho aumentó con el tratamiento combinado, lo que indica una mayor exposición de regiones hidrofóbicas. 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